Слово "фермент" має латинські корені. У перекладі воно означає "закваска". В англійській мові застосовується поняття "ензим", що відбулося від грецького терміна, що означає те ж саме. Ферментами називають спеціалізовані білки. Вони формуються в клітинах і мають здатність прискорювати перебіг біохімічних процесів. Іншими словами, вони виступають як біологічних каталізаторів. Розглянемо, що собою являє специфічність дії ферментів. Види специфічності також будуть описані в статті.

Загальна характеристика

Прояв каталітичної активності деяких ферментів обумовлюється присутністю ряду сполук небілкової природи. Їх іменують кофакторами. Вони розділені на 2 групи: іони металів і ряд неорганічних речовин, а також коферменти (органічні сполуки).

Механізм активності

По своїй хімічній природі ферменти відносяться до групи білків. Однак, на відміну від останніх, розглянуті елементи містять активний центр. Він являє собою унікальний комплекс функціональних груп залишків амінокислот. Вони строго орієнтовані в просторі завдяки третинної або четвертинної структури ферменту. В активному центрі виділяють каталітичний і субстратний ділянки. Останній – це те, чим обумовлена специфічність ферментів. Субстрат являє собою речовина, на яку діє білок. Раніше вважалося, що їх взаємодія здійснюється за принципом "ключ до замку". Іншими словами, активний центр повинен чітко відповідати субстрату. В даний час панує інша гіпотеза. Вважається, що точне відповідність спочатку відсутній, однак воно з'являється в ході взаємодії речовин. Другий – каталітичний – ділянка впливає на специфічність дії. Іншими словами, він визначає характер ускоряемой реакції.

Будова

Всі ферменти поділяються на одно - і двокомпонентні. Перші мають будову, аналогічну структурі простих білків. Вони містять виключно амінокислоти. Друга група – протеиди – включає в себе білкову та небелковую частини. Останній виступає кофермент, першої – апофермент. Останній визначає субстратную специфічність ферменту. Тобто він виконує функцію субстратного ділянки в активному центрі. Кофермент, відповідно, виступає як каталітична область. З ним пов'язана специфічність дії. В якості коферментів можуть виступати вітаміни, метали, інші низькомолекулярні сполуки.

Каталіз

Виникнення будь-якої хімічної реакції пов'язано із зіткненням молекул взаємодіючих речовин. Їх рух у системі визначається наявністю потенційної вільної енергії. Для хімічної реакції потрібне, щоб молекули взяли перехідний стан. Іншими словами, у них повинно бути достатньо сили для проходження енергетичного бар'єру. Він являє собою мінімальний обсяг енергії для додання всім молекулам реакційної здатності. Всі каталізатори, ферменти в тому числі, здатні знижувати енергетичний бар'єр. Це сприяє прискореному перебігу реакції.

В чому проявляється специфічність ферментів?

Ця здатність виражається в прискоренні тільки певної реакції. Ферменти можуть впливати на один і той же субстрат. Проте кожен з них буде прискорювати тільки конкретну реакцію. Реактивну специфічність ферменту можна простежити на прикладі пируватдегидрогеназного комплексу. У нього входять білки, що впливають на ПЧК. В якості основних виступають: пируватдегидрогеназа, пируватдекарбоксилаза, ацетилтрансфераза. Сама реакція називається окислювальним декарбоксилированием ПЧК. В якості її продукту виступає оцтова активна кислота.

Класифікація

Існують наступні види специфічності ферментів:

Стереохимическая. Вона виражається у здатності речовини впливати на один з можливих субстратних стереоизомеров. Приміром, фумаратгидротаза здатна діяти на фумарат. При цьому вона не впливає на цис-ізомер – малеиновую кислоту.

Абсолютна. Специфічність ферментів цього типу виражається у здатності речовини впливати тільки на конкретний субстрат. Приміром, сахараза реагує виключно з сахарозою, аргиназа – з аргініном і так далі.

Відносна. Специфічність ферментів у цьому випадку виражена в здатності речовини впливати на групу субстратів, які мають зв'язок однакового типу. Наприклад, альфа-амілаза реагує з глікогеном і крохмалем. Вони мають зв'язок гликозидного типу. Трипсин, пепсин, хімотрипсин впливають на багато білки пептидної групи.

Температура

Ферменти володіють специфічністю в певних умовах. Для більшості з них у якості оптимальної приймають температуру +35+45 град. При приміщенні речовини в умови з більш низькими показниками, активність його буде знижуватися. Це стан іменується оборотної інактивацією. При підвищенні температури його здатності відновляться. Варто сказати, що при приміщенні в умови, де t буде вище вказаних значень, також відбудеться інактивація. Однак у цьому випадку вона буде незворотною, оскільки не відновиться при зниженні температури. Це пов'язано з денатурацією молекули.

Вплив рН

Від кислотності залежить заряд молекули. Відповідно, рН впливає на діяльність активного центру і специфічність ферменту. Оптимальний показник кислотності для кожної речовини свій. Однак у більшості випадків вона становить 4-7. Наприклад, для альфа-амілази слини оптимальна кислотність становить 6.8. Між тим є і ряд винятків. Оптимальна кислотність пепсину, приміром, 1.5-2.0 хімотрипсину і трипсину – 8-9.

Концентрація

Чим більше буде присутній ферменту, тим вище швидкість реакції. Аналогічний висновок можна зробити і щодо концентрації субстрату. Однак теоретично для кожної речовини визначено насищающее зміст мішені. При ній всі активні центри будуть зайняті наявними субстратом. При цьому специфічність ферменту буде максимальною, незалежно від подальшого додавання мішеней.

Речовини-регулятори

Їх можна розділити на інгібітори і активатори. Обидві ці категорії поділяються на неспецифічні і специфічні. До автиваторам останнього типу відносять желчнокислие солі (для ліпази в поджелужочной залозі), хлорні іони (для альфа-амілази), соляну кислоту (для пепсину). Неспецифічними активаторами є іони магнію, що впливають на кінази та фосфатази, а специфічними інгібіторами – кінцеві пептиди проферментов. Останні являють собою неактивні форми речовин. Вони активуються при отщеплении кінцевих пептидів. Їх певні типи відповідають кожному окремому проферменту. Приміром, у неактивному вигляді трипсин виробляється у вигляді трипсиногена. Його активний центр закривається кінцевим гексапептидом, який є специфічним інгібітором. У процесі активації відбувається його відщеплення. Активний центр трипсину в результаті цього стає відкритим. Неспецифічними інгібіторами є солі від важких металів. Наприклад, сульфат міді. Вони провокують денатурацию сполук.

Інгібування

Воно може бути конкурентним. Таке явище виражається у виникненні структурного подібності між інгібітором та субстратом. Вони вступають у боротьбу за зв'язок з активним центром. Якщо вміст інгібітора вище, ніж субстрату, формується коплексфермент-інгібітор. При додаванні речовини-мішені співвідношення зміниться. В результаті інгібітор буде витіснений. Приміром, сукцинат для сукцинатдегідрогенази виступає як субстрат. Інгібіторами є оксалоацетат або малонат. Конкурентними вважаються впливу продуктами реакції. Найчастіше вони схожі на субстрати. Наприклад, для глюкозо-6-фосфат продуктом є глюкоза. Субстратом ж буде виступати глюкозо-6-фосфату. Неконкурентне інгібування не передбачає структурного подібності між речовинами. Інгібітор і субстрат одночасно можуть зв'язуватися з ферментом. При цьому йде утворення нового з'єднання. Їм є комплексфермент-субстрат-інгібітор. В ході взаємодії відбувається блокування активного центру. Це обумовлюється зв'язування інгібітора з каталітичним ділянкою АЦ. Прикладом може служити цитохромоксидазу. Для цього ферменту в якості субстрату виступає кисень. Інгібіторами цитохромоксидази є солі синильної кислоти.

Аллостерическая регулювання

У деяких випадках, крім активного центру, що визначає специфічність ферменту, є ще одна ланка. В якості нього виступає алостеричний компонент. Якщо з ним пов'язується однойменний активатор, дієвість ферменту підвищується. Якщо ж в реакцію з аллостерическим центром набирає інгібітор, то активність речовини, відповідно, знижується. Приміром, аденилатциклаза і гуанилатциклаза відносяться до ферментам з регуляцією алостеричного типу.