Плазматичні клітини
Всі лімфатичні клітини організму людини діляться на дві великі групи: Т-лімфоцити і В-лімфоцити. Перші відповідають за клітинний імунітет, поглинаючи антигени в процесі фагоцитозу. Друге завдання полягає в синтезі специфічних антитіл – гуморальний імунітет.В-лімфоцити детермінуються у вторинних лімфоїдних органах (лімфатичні вузли, селезінка), а потім формують популяцію плазмоцитів, які також називаються плазматичними клітинами. Вони в подальшому мігрують в червоний кістковий мозок, слизові оболонки і тканини. Плазмоцити досягають великих розмірів (до 20 мкм), забарвлюються базофильно, тобто у фіолетовий колір за допомогою барвників. У центрі цих клітин знаходиться велике ядро з характерними глибками гетерохроматину, які нагадують спиці колеса. Цитоплазма забарвлюється світліше, ніж ядро. У ній розташовується потужний транспортний центр, що складається з ендоплазматичної сітки і апарату Гольджи. АГ розвинений досить сильно, формуючи так званий світлий дворик клітини. Всі перераховані структури спрямовані на синтез антитіл, які відповідають за гуморальний імунітет. Будова молекули імуноглобуліну має свої особливості, тому важливо поступове і якісне дозрівання цих структур в процесі синтезу.
Власне, для цього і розвинута така густа мережа ЕПС і апарату Гольджи. Також генетичний апарат плазмоцитів, укладений в ядрі, спрямований переважно на синтез білків антитіл. Зрілі плазматичні клітини є прикладом високого ступеня детермінації, тому рідко діляться.
Будова антитіл імуноглобуліну
Ці високо спеціалізовані молекули є гликопротеидами, т. к. мають білкову та вуглеводну частини. Нас цікавить скелет імуноглобулінів. Молекула складається з 4 пептидних ланцюгів: дві важкі (Н-ланцюги) і дві легкі (L-ланцюга). Вони з'єднуються один з одним за допомогою дисульфідних зв'язків, і в результаті ми можемо спостерігати форму молекули, що нагадує рогатку. Будова імуноглобулінів направлено на з'єднання з антигенами з допомогою специфічних Fab-фрагментів. На вільних кінцях "рогатки" кожна така ділянка утворений двома вариабельними доменами: одним від важкої і одним від легкого ланцюга. Каркасом служать постійні домени (по 3 на кожній важкої і по одному на легких ланцюгах). Рухливість варіабельних решт імуноглобуліну забезпечується наявністю шарнірного ділянки в місці, де формується дисульфидная зв'язок між двома Н-ланцюгами. Так набагато спрощується процес взаємодії антиген-антитіло. Залишається нерозглянутим третій кінець молекули, який не взаємодіє з чужорідними молекулами. Він називається Fc-ділянкою і відповідає за прикріплення імуноглобуліну до мембран плазмоцитів та інших клітин. До речі, легкі ланцюги можуть бути двох видів: каппа (?) і лямбда (?). Вони з'єднані між собою дисульфідними зв'язками.Також є п'ять видів важких ланцюгів, за якими класифікують різні типи імуноглобулінів. Це ?-(альфа), ?-(дельта), ?-(епсилон), ?-(гамма) ?- (мю) ланцюга.Деякі антитіла здатні утворювати полімерні структури, які стабілізуються за рахунок додаткових J-пептидів. Так утворюються димери, тримери, тетрамери або пентомери Ig певного типу. Ще одна додаткова S-ланцюг характерна для секреторних імуноглобулінів, будова і біохімія яких дозволяють їм функціонувати у слизових оболонках порожнини рота або кишечника. Ця додаткова ланцюг запобігає руйнування молекул антитіл природними ферментами.
Будова та класи імуноглобулінів
Різноманітність антитіл в нашому організмі зумовлює варіабельність функцій гуморального імунітету. Кожен клас Ig має свої відмінні характеристики, по яким неважко здогадатися про їх роль в імунній системі. Будова і функції імуноглобулінів безпосередньо залежать один від одного. На молекулярному рівні вони відрізняються амінокислотною послідовністю важкої ланцюга, типи яку ми вже згадали. Отже, виділяють 5 видів імуноглобулінів: IgG, IgA, IgE, IgM і IgD.
Особливості імуноглобуліну G
IgG не утворює полімери і не вбудовується в мембрани клітин. У складі молекул виявлено присутність гамма-важкої ланцюга. Відмінною рисою цього класу є той факт, що тільки дані антитіла здатні проникати через плацентарний бар'єр і формувати імунну захист зародка. IgG становить 70-80 % усіх сироваткових антитіл, тому молекули легко виявляються лабораторними методами. У крові 12 г/л – середній вміст цього класу, і такий показник зазвичай досягається вже 12 років. Будова імуноглобуліну G дозволяє виконувати наступні функції:
Імуноглобулін А: особливості і функції
Цей клас антитіл зустрічається в двох формах: сироваткової і секреторної.В сироватці крові IgA становить 10-15 % всіх антитіл, а його середня кількість становить 25 г/л до 10-річного віку. Більше нас цікавить секреторна форма імуноглобуліну А, оскільки близько 60 % молекул даного класу антитіл зосереджені в слизових оболонках організму. Будова імуноглобуліну А також відрізняється своєю варіативністю за рахунок наявності J-пептиду, який може брати участь в утворенні димерів, тримерів або тетрамеров. За рахунок цього один такий комплекс антитіл здатний зв'язувати велику кількість антигенів. Під час утворення IgA до молекулі приєднується ще один компонент – S-білок. Його головним завданням є захист всього комплексу від руйнівної дії ферментів і інших клітин лімфатичної системи людини. Імуноглобулін А міститься у слизових оболонках шлунково-кишкового тракту, сечостатевої системи і дихальних шляхів. Молекули IgA обволікають антигенні частинки, тим самим перешкоджаючи їх адгезії на стінках порожнистих органів. Функції цього класу антитіл наступні:
Імуноглобулін М
Представники класу IgM виділяються великими розмірами молекули, т. к. їх комплекси є пентамерами. Всю конструкцію підтримує J-білок, а каркасом молекули є важкі ланцюги ню-типу. Пентамерная структура характерна для секреторної форми цього імуноглобуліну, однак існують і мономери. Останні кріпляться до мембран В-лімфоцитів, тим самим допомагаючи клітинам виявляти патогенні елементи в рідинах організму. Всього 5-10 % становить IgM в сироватці крові, а його вміст в середньому не перевищує 1 г/л. Антитіла цього класу є найдавнішими в еволюційному плані, а синтезуються вони тільки В-лімфоцитами і їх попередниками (плазмоцити на це не здатні). Кількість антитіл М підвищується у новонароджених, т. к. це є фактором інтенсивної секреції IgG. Така стимуляція позитивно впливає на розвиток імунітету дитини. Будова імуноглобуліну М не дозволяє проникати через плацентарні бар'єри, тому виявлення цих антитіл у рідинах плоду стає сигналом про порушення обмінних механізмів, інфекції або дефект плаценти. Функції IgM:
Особливості імуноглобуліну D
Даний вид антитіл вивчений досить мало, тому їх роль в організмі до кінця не з'ясована. Зустрічаються IgD тільки у вигляді мономерів, у сироватці крові ці молекули становлять не більше 02 % від всіх антитіл (003 г/л). Основна функція імуноглобуліну D – це рецепція у складі мембрани В-лімфоцитів, однак тільки 15 % всієї популяції цих клітин мають IgD. Прикріплюються антитіла за допомогою Fc-кінця молекули, а важкі ланцюги відносяться до дельта-класу.Будова і функції імуноглобуліну Е
Цей клас становить незначну частку всіх антитіл сироватки крові (000025 %). IgE, він же реагин, володіють високою цитофильностью: мономери цих імуноглобулінів прикріплюються до мембран тучних клітин і базофілів. В результаті IgE впливає на вироблення гістаміну, який призводить до розвитку запальних реакцій. В будові імуноглобуліну Е присутні важкі ланцюги епсилон-типу. Із-за малої кількості ці антитіла дуже складно виявляються лабораторними методами у сироватці крові. Підвищений вміст IgE є важливим діагностичним ознакою виникнення алергічних реакцій.