Львів
C
» » Глобулярний білок: структура, будова, властивості. Приклади глобулярных і фібрилярних білків

Глобулярний білок: структура, будова, властивості. Приклади глобулярных і фібрилярних білків

Велика кількість органічних речовин, що входять до складу живої клітини, відрізняються великими розмірами молекул і являють собою біополімери. До них відносяться і білки, що становлять від 50 до 80% від сухої маси всієї клітини. Мономерами білків є амінокислоти, що зв'язуються між собою за допомогою пептидних зв'язків. Білкові макромолекули мають кілька рівнів організації і виконують в клітині цілий ряд найважливіших функцій: будівельну, захисну, каталітичну, рухову та ін. У нашій статті ми розглянемо особливості будови пептидів, а також наведемо приклади глобулярных і фібрилярних білків, входять до складу організму людини.


Глобулярний білок: структура, будова, властивості. Приклади глобулярных і фібрилярних білків

Форми організації макромолекул поліпептидів

Амінокислотні залишки послідовно з'єднуються між собою міцними ковалентными зв'язками, званими пептидними. Вони досить міцні і утримують в стабільному стані первинну структуру білка, що має вид ланцюга. Вторинна форма виникає в момент закручування поліпептидного ланцюга в альфа-спіраль. Вона стабілізована додатково виникають водневими зв'язками. Третинна, або нативна, конфігурація має принципове значення, так як більшість глобулярных білків в живій клітині мають саме таку будову. Спіраль упаковується у вигляді кулі або глобули. Її стійкість обумовлена не тільки появою нових водневих зв'язків, але і формуванням дисульфідних містків. Вони виникають внаслідок взаємодії атомів сірки, що входять до складу амінокислоти цистеїну. Не останню роль в утворенні третинної структури відіграють гідрофільні і гідрофобні взаємодії між групами атомів всередині пептидної структури. Якщо глобулярный білок об'єднується з такими ж молекулами допомогою небілкового компонента, наприклад, іона металу, то виникає четвертинна конфігурація – вища форма організації поліпептиду.


Глобулярний білок: структура, будова, властивості. Приклади глобулярных і фібрилярних білків

Фібрилярні білки

Скоротливу, рухову і будівельну функції в клітині виконують білки, макромолекули яких мають вигляд тонких ниток – фібрил. Поліпептиди, що входять до складу волокон шкіри, волосся, нігтів, відносять до фибриллярным видами. Найбільш відомі з них - це колаген, кератин і еластин. Вони не розчиняються у воді, але можуть набухати в ній, утворюючи клейку і в'язку масу. Пептиди лінійної будови входять також до складу ниток веретена поділу, утворити мітотичний апарат клітини. Вони прикріплюються до хромосом, скорочуються і розтягують їх до полюсів клітини. Цей процес спостерігається в анафазу мітозу – поділу соматичних клітин тіла, а також у редукційної та эквационной стадії поділу статевих клітин – мейозі. На відміну від глобулярного білка фібрили здатні швидко розтягуватися і скорочуватися. Вії інфузорії-туфельки, джгутики эвглены зеленою або одноклеточной водорості – хламидомонады побудовані з фібрил і виконують функції руху у найпростіших організмів. Скорочення м'язових білків – актину і міозину, що входять до складу м'язової тканини, обумовлюють різноманітні рухи скелетних м'язів і підтримання м'язового каркаса людського тіла.
Глобулярний білок: структура, будова, властивості. Приклади глобулярных і фібрилярних білків

Структура глобулярных білків

Пептиди – переносники молекул різних речовин, захисні білки – імуноглобуліни, гормони – це неповний перелік протеїнів, третинна структура яких має вид кулі – глобули. У крові присутні певні білки, які мають на своїй поверхні певні ділянки – активні центри. З їх допомогою вони розпізнають і приєднують до себе молекули біологічно активних речовин, що виробляються залозами змішаної і внутрішньої секреції. З допомогою глобулярных білків гормони щитовидної і статевих залоз, наднирників, тимуса, гіпофіза доставляються до певних клітин організму людини, забезпечені спеціальними рецепторами для їх розпізнавання.

Мембранні поліпептиди

Рідинно-мозаїчна модель будови клітинних мембран найкращим чином пристосована до виконання ними важливих функцій: бар'єрної, рецепторної і транспортної. Білки, що входять до неї, здійснюють транспорт іонів і частинок деяких речовин, наприклад глюкози, амінокислот та ін Вивчити властивості глобулярных білків-переносників можна на прикладі натрій-калієвого насоса. Він здійснює перехід іонів з клітин у міжклітинний простір і назад. Іони натрію постійно рухаються в середину клітинної цитоплазми, а катіони калію з клітини назовні. Порушення потрібної концентрації цих іонів призводить до загибелі клітини. Щоб відвернути цю загрозу, в клітинну мембрану вбудований спеціальний протеїн. Будова глобулярных білків таке, що вони переносять катіони Na + і K + проти градієнта концентрації з використанням енергії аденозинтрифосфорної кислоти.

Будова і функції інсуліну

Розчинні білки кулястої структури, що знаходяться у третинної формі, виконують функції регуляторів обміну речовин в організмі людини. Виробляється бета-клітинами острівців Лангерганса інсулін здійснює контроль рівня глюкози в крові. Він складається з двох поліпептидних ланцюгів (? - і ? - форми), сполучених кількома дисульфідними містками. Це ковалентні зв'язки, що виникають між молекулами сірковмісні амінокислоти – цистеїн. Гормон підшлункової залози в основному складається з упорядкованої послідовності амінокислотних ланок, організованих у формі альфа-спіралі. Незначна його частина має вигляд ? - структури і амінокислотних залишків без суворої орієнтації в просторі.
Глобулярний білок: структура, будова, властивості. Приклади глобулярных і фібрилярних білків

Гемоглобін

Класичним прикладом глобулярных пептидів служить білок крові, що зумовлює червоне забарвлення крові – гемоглобін. Протеїн містить чотири поліпептидних ділянки у вигляді альфа - і бета-спіралі, які пов'язані небелковым компонентом - гемом. Він представлений іоном заліза, що зв'язує поліпептидні ланцюги в одну конфірмовані, що відноситься до четвертинної формі. До молекулі протеида приєднуються частки кисню (в такому вигляді він називається оксигемоглобином) і далі транспортуються до клітин. Це забезпечує нормальне протікання процесів дисиміляції, так як для отримання енергії клітина окисляє надійшли в неї органічні речовини.
Глобулярний білок: структура, будова, властивості. Приклади глобулярных і фібрилярних білків

Роль білка крові у транспорті газів

Крім кисню гемоглобін здатний також приєднувати вуглекислий газ. Діоксид вуглецю утворюється як побічний продукт катаболічних клітинних реакцій і підлягає видаленню з клітин. Якщо у вдихуваному повітрі присутній монооксид карбону – чадний газ, він здатний утворювати міцне з'єднання з гемоглобіном. У цьому випадку токсична речовина без кольору і запаху в процесі дихання швидко проникає до клітин організму, викликаючи отруєння. Особливо чутливі до високої концентрації чадного газу структури головного мозку. Виникає параліч дихального центру, розташованого в довгастому мозку, що тягне за собою смерть від задухи.
Глобулярний білок: структура, будова, властивості. Приклади глобулярных і фібрилярних білків
У нашій статті ми розглянули структуру, будову і властивості пептидів, а також навели приклади глобулярных білків, що виконують в організмі людини ряд важливих функцій.