Макромолекула - це молекула, яка має високу молекулярну масу. Її структура представлена у вигляді багаторазово повторюваних ланок. Розглянемо особливості подібних сполук, їх значення для життєдіяльності живих істот.

Особливості складу

Біологічні макромолекули утворюються з сотень тисяч невеликих вихідних речовин. Для живих організмів характерне три основних типи макромолекул: білки, полісахариди, нуклеїнові кислоти. В якості вихідних мономерів для них виступають моносахариди, нуклеотиди, амінокислоти. Макромолекула - це майже 90 відсотків маси клітин. Залежно від послідовності розташування амінокислотних залишків формується специфічна білкова молекула.


Високомолекулярними вважають ті речовини, які мають молярную масу більше 103 Так.

Історія появи терміна

Коли з'явилася макромолекула? Це поняття було запроваджено нобелівським лауреатом у галузі хімії Германом Штаудингером в 1922 році. Полімерний клубок можна розглядати у вигляді сплутаної нитки, яка утворилася при випадковому розмотуванні по всій кімнаті котушки. Цей клубок систематично змінює свою конформацію, це і є просторова конфігурація макромолекули. Вона схожа з траєкторією броунівського руху. Відбувається утворення такого клубка з-за того, що на певній відстані полімерна ланцюжок «втрачає» інформацію про напрямку. Говорити про клубку можна в тому випадку, коли високомолекулярні з'єднання по довжині будуть набагато більше, ніж довжина структурного фрагмента.

Глобулярная конфігурація

Макромолекула - це щільна конформація, в якій можна порівнювати об'ємну частку полімеру з одиницею. Глобулярное стан реалізується у тих випадках, коли при взаємній дії окремих ланок полімерів між собою і зовнішнім середовищем виникає взаємне тяжіння. Реплікою структури макромолекули називають ту частину води, яка вбудована в якості елемента такої структури. Вона є найближчим гидратним оточенням макромолекули.

Характеристика білкової молекули

Макромолекули білків є гідрофільними речовинами. При розчиненні у воді сухого білка, спочатку воно набухає, потім спостерігається поступовий перехід у розчин. Під час набрякання відбувається проникнення молекул води всередину білка, зв'язування його структури полярними групами. При цьому розпушується щільна упаковка поліпептидного ланцюжка. Набряклі білкову молекулу вважають зворотнім розчином. При подальшому поглинання молекул води спостерігається відрив молекул білка від сумарної маси, а також йде процес розчинення. Але набухання білкової молекули не у всіх випадках викликає розчинення. Наприклад, колаген після поглинання молекул води залишається в набряклому стані.

Гідратна теорія

Високомолекулярні сполуки з даної теорії не просто адсорбують, відбувається електростатичне зв'язування молекул води з полярними фрагментами бічних радикалів амінокислот, які мають негативний заряд, а також основних амінокислот, які несуть позитивний заряд. Частково гідратна вода зв'язується пептидними групами, що утворюють водневі зв'язки з молекулами води. До наприклад, набухають поліпептиди, які мають неполярні бічні групи. При зв'язуванні з пептидними групами розсовує поліпептидні ланцюжки. Наявність межцепочних містків не дозволяє білковим молекулам повністю відриватися, переходити у форму розчину.
Структура макромолекул руйнується при нагріванні, у результаті відбувається розрив і звільнення поліпептидних ланцюгів.

Особливості желатину

За хімічним складом желатин аналогічний колагену, він утворює з водою в'язку рідину. Серед характерних властивостей желатину можна виділити його здатність до гелестворення. Такі види молекул застосовують як кровоспинних та плазмозамінних коштів. Здатність желатину утворювати гелі використовують при виробництві капсул у фармацевтичній промисловості.

Особливість розчинності макромолекул

Такі види молекул володіють різною розчинністю у воді. Її визначають амінокислотним складом. При наявності в структурі полярних амінокислот здатність до розчинення у воді істотно збільшується. Також на дану властивість впливає особливість організації макромолекули. У глобулярних розчинність білків вищий, ніж у фібрилярних макромолекул. В ході численних експериментів було встановлено залежність розчинення від характеристик використовуваного розчинника. Первинна структура у кожної білкової молекули різна, що надає білку індивідуальність властивостей. Наявність поперечних зв'язків між полипептидними ланцюгами знижує розчинність. Первинна структура білкових молекул утворюється за рахунок пептидних (амідних) зв'язків, при її руйнуванні відбувається денатурація білка.

Висаливание

Для збільшення розчинності білкових молекул використовують розчини нейтральних солей. Наприклад, подібним способом можна здійснити виборче осадження білків, провести їх фракціонування. Одержуване кількість молекул залежить від вихідного складу суміші. Особливість білків, що отримуються шляхом висолювання, полягає в збереженні біологічних характеристик після повного видалення солі. Суть процесу полягає у видаленні аніонами і катіонами солі гідратної білкової оболонки, що забезпечує стійкість макромолекули. Максимальна кількість молекул білка висаливают при використанні сульфатів. Цей спосіб використовують для очищення і розділення білкових макромолекул, так як вони істотно відрізняються за величиною заряду, параметрами гідратної оболонки. Кожен білок має своєю зоною висолювання, тобто для нього потрібно підбирати сіль заданої концентрації.

Амінокислоти

В даний час відомо близько двохсот амінокислот, які входять до складу білкових молекул. Залежно від будови їх поділяють на дві групи:

протеиногенние, які входять до складу макромолекул;

непротеиногенние, що не беруть активної участі в утворенні білків.

Вченим вдалося розшифрувати послідовність амінокислот у багатьох білкових молекулах тваринного і рослинного походження. Серед амінокислот, які досить часто є в складі білкових молекул, зазначимо серин, гліцин, лейцин, аланін. Для кожного природного біополімеру характерно наявність власного амінокислотного складу. Приміром, протамини включають близько 85 відсотків аргініну, але в них немає кислих, циклічних амінокислот. Фіброїн - це білкова молекула натурального шовку, в якій міститься приблизно половина гліцину. В колагені є такі рідкі амінокислоти, як гідроксипролін, гидроксилизин, відсутні в інших білкових макромолекулах. Аминокисотний склад визначається не тільки особливостями амінокислот, але і функціями, призначенням білкових макромолекул. Їх послідовність зумовлена генетичним кодом.

Рівні структурної організації біополімерів

Існує чотири рівні: первинний, вторинний, третинний, а також четвертинний. У кожної структури існують свої відмінні характеристики. Первинна структура білкових молекул являє собою лінійну полипептидную ланцюжок з амінокислотних залишків, пов'язаних пептидними зв'язками. Саме ця структура є найбільш стабільною, так як в ній існують пептидні ковалентні зв'язки між карбоксильної групою однієї амінокислоти та аміногрупою іншої молекули. Вторинна структура передбачає укладання поліпептидного ланцюга з допомогою водневих зв'язків в спіральну форму. Третинний вид біополімеру виходить при просторової укладанні поліпептиду. Підрозділяють спіральні і шарувато-складчасті форми третинних структур. Для глобулярних білків характерна еліпсоподібний форма, а для фібрилярних молекул притаманна витягнута форма. Якщо в макромолекуле міститься тільки одна полипептидная ланцюг, білок має лише третинну структуру. Наприклад, це білок м'язової тканини (міоглобін), необхідний для зв'язування кисню. Деякі біополімери шикуються з декількох поліпептидних ланцюжків, у кожної з яких є третинна структура. У такому разі макромолекула має четвертинної структурою, що складається з кількох глобул, об'єднаних у велику структуру. Гемоглобін можна вважати єдиним четвертинним білком, який містить близько 8 відсотків гістидину. Саме він є активним внутрішньоклітинним буфером в еритроцитах, що дозволяє підтримувати на стабільному рівні значення рН крові.

Нуклеїнові кислоти

Вони є високомолекулярними сполуками, які утворюються фрагментами нуклеотидів. РНК і ДНК виявлені у всіх живих клітинах, саме вони виконують функцію зберігання, передачі та реалізації спадкової інформації. Як мономерів виступають нуклеотиди. Кожен з них має у складі залишок азотистого підстави, вуглеводу, а також фосфорної кислоти. Дослідження показали, що в ДНК різних живих організмів спостерігається принцип доповнення (комплементарності). Нуклеїнові кислоти розчинні у воді, але не розчиняються в органічних розчинниках. Ці біополімери руйнуються при підвищенні температури, ультрафіолетовому опроміненні.

Замість висновку

Крім різних білків і нуклеїнових кислот, макромолекулами є вуглеводи. Полісахариди у своєму складі мають сотні мономерів, які володіють приємним солодкуватим смаком. В якості прикладів ієрархічної структури макромолекул можна привести величезні молекули білків і нуклеїнових кислот зі складними субодиницями. Наприклад, просторова структура глобулярной білкової молекули є наслідком ієрархічної багаторівневої організації амінокислот. Між окремими рівнями існує тісний зв'язок, елементи більш високого рівня пов'язані з нижчими шарами. Всі біополімери виконують важливу подібну функцію. Саме вони є будівельним матеріалом для живих клітин, які відповідають за зберігання і передачу спадкової інформації. Для кожної живої істоти характерні специфічні білки, тому перед біохіміками стоїть складне і відповідальне завдання, вирішуючи яку, вони рятують живі організми від вірної загибелі.