З амінокислотних залишків побудовані молекули чого?

З амінокислотних залишків побудовані молекули білків. Такі полімери є високомолекулярними природними матеріалами. До їх складу входять такі хімічні елементи, як вуглець, є в них водень, атоми кисню, присутня азот. У нуклеїнових кислотах є фосфор, а в складі багатьох білків міститься сірка.

Особливості будови

Так як з амінокислотних залишків побудовані молекули білкових молекул, вони мають високу відносну молекулярну масу. Їх називають макрополимерами. В якості прикладів низькомолекулярних сполук можна привести спирти, карбонові кислоти, нуклеотиди, моносахариди, амінокислоти.

Макромолекули

Саме з амінокислотних залишків побудовані молекули білків, необхідних для життєдіяльності живих організмів. В середньому їх відносна молекулярна маса представлена у діапазоні від декількох тисяч до мільйона. У білкових молекулах сполук, нуклеїнових кислот, полісахаридів передбачається певна кількість повторюваних ланок. Мономерами називають прості молекули, які є основою для утворення молекули полімеру. Які молекули побудовані з амінокислотних залишків? Відповідь на дане питання знайомий кожному старшокласнику. Мономером для них є амінокислоти. Для полісахаридів потрібні моносахариди, а нуклеотиди необхідні для будівництва нуклеїнових кислот.

Значення біополімерів

Отже, з амінокислотних залишків побудовані молекули білків, які виконують відразу кілька функцій. Необхідно відзначити їх будівельну функцію. Вона дозволяє вибудовувати білкові молекули, специфічні для індивідуального живого організму. Крім того, молекули білків - це джерело енергії, тому білки включають в повсякденний раціон. У клітинах міститься різне кількість органічних сполук. Наприклад, для тварин характерне переважання ліпідів і білків, а в рослинах - достатня кількість вуглеводів.


З амінокислотних залишків побудовані молекули тваринних білків. Такі «цеглинки», які є амфотерними хімічними сполуками, шикуються в білковій молекулі в певній послідовності. В даний час є інформація про існування двохсот амінокислот, але для утворення природних білків використовується тільки двадцять з них. Їх прийнято називати білок-утворюючими. Наприклад, білки можуть бути побудовані чергуваннями з аланіну, лейцину, лізину, аспарагінової кислоти, валіну, метіоніну, глутаміну, треоніна. На питання про те, з амінокислотних залишків побудовані молекули чого, школярі наводять приклади тварин білків.

Особливості хімічної будови

В амінокислотах, які здатні утворювати макромолекули, аміногрупа та карбоксильна група пов'язані з одним вуглецевим атомом. Саме ця ознака об'єднує вищезазначену кількість. Амінокислотні залишки відрізняються між собою за складом радикала. Він може бути гідрофільним або гідрофобним, полярним або неполярним, що і надає амінокислотам специфічні властивості. Основна частина амінокислот, здатних формувати білкові молекули, має однієї карбоксильної групою (у її складі є гідроксил і карбоніл) і однієї аміногрупою, тому вони вважаються нейтральними молекулами.
Є й основні амінокислоти, мають відразу декілька аміногруп, а також кислі амінокислоти, у складі яких є декілька карбоксильних груп. Наприклад, атоми сірки є в молекулі цистеїну.

Варіанти синтезу

Автотрофними організмами синтезуються амінокислоти з азотовмісних неорганічних речовин, а також з продуктів фотосинтезу. Гетеротрофние організми використовують в якості основного джерела амінокислот їжу. В організмі людини частина амінокислот синтезується з продуктів обміну речовин. Подібні з'єднання вважають замінними. В якості джерела незамінних амінокислот, які не можуть синтезуватися в людському організмі, використовується певна їжа. Які кислоти називають незамінними для людини? Це лізин, фенілаланін, лейцин, валін, ізолейцин, триптофан, метіонін. Для дитячого організму є ще дві незамінних амінокислоти: гістидин і аргінін. Так як амінокислоти є амфотерними сполуками, вони відрізняються високою реакційною здатністю. Між аміногрупою однієї кислоти і карбоксильної групою другої молекули утворюється хімічний зв'язок, іменована пептидної (амідній) зв'язком. У результаті подібної хімічної реакції утворюється лінійна структура пептиду. Один кінець нового з'єднання має аміногрупою, а другий має вільну карбоксильную групу. Подібна будова дозволяє дипептиду вступати у взаємодію з іншими молекулами амінокислот, утворювати поліпептидні з'єднання.

Висновок

Пептиди мають особливе значення для життєдіяльності людини. Поліпептидами по своїй структурі є токсини, антибіотики, а також частина гормонів. Поліпептидні ланцюги можуть в своєму складі мати тисячі амінокислотних залишків, розташованих у певній послідовності. Якщо в складі білкових макромолекул знаходяться тільки залишки амінокислот, їх називають простими. Якщо в структурі білкової молекули є не тільки амінокислотні компоненти, але і катіони заліза, марганцю, цинку, цукру, нуклеотидів, ліпідів, в такому випадку молекули називають складними білками. Як поширених простих білків виділимо фібрин, альбуміни крові, ферменти.
Складними білковими молекулами вважають антитіла (імуноглобуліни), ферменти. Виділяють чотири види структурної організації білкових молекул. Первинною структурою є лінійна послідовність амінокислотних залишків, сполучених пептидними (амидними зв'язками. Саме вона визначає функції, властивості, а також форму білка. На базі первинної структури створюють інші варіанти структур. У кожного організму існує власна унікальна первинна структура, що створює певні проблеми для синтезу. Наприклад, виникають проблеми при підборі фармацевтичних препаратів для конкретних людей.