Особливості будови
Так як з амінокислотних залишків побудовані молекули білкових молекул, вони мають високу відносну молекулярну масу. Їх називають макрополимерами. В якості прикладів низькомолекулярних сполук можна привести спирти, карбонові кислоти, нуклеотиди, моносахариди, амінокислоти.
Макромолекули
Саме з амінокислотних залишків побудовані молекули білків, необхідних для життєдіяльності живих організмів. В середньому їх відносна молекулярна маса представлена у діапазоні від декількох тисяч до мільйона. У білкових молекулах сполук, нуклеїнових кислот, полісахаридів передбачається певна кількість повторюваних ланок. Мономерами називають прості молекули, які є основою для утворення молекули полімеру. Які молекули побудовані з амінокислотних залишків? Відповідь на дане питання знайомий кожному старшокласнику. Мономером для них є амінокислоти. Для полісахаридів потрібні моносахариди, а нуклеотиди необхідні для будівництва нуклеїнових кислот.
Значення біополімерів
Отже, з амінокислотних залишків побудовані молекули білків, які виконують відразу кілька функцій. Необхідно відзначити їх будівельну функцію. Вона дозволяє вибудовувати білкові молекули, специфічні для індивідуального живого організму. Крім того, молекули білків - це джерело енергії, тому білки включають в повсякденний раціон. У клітинах міститься різне кількість органічних сполук. Наприклад, для тварин характерне переважання ліпідів і білків, а в рослинах - достатня кількість вуглеводів.З амінокислотних залишків побудовані молекули тваринних білків. Такі «цеглинки», які є амфотерними хімічними сполуками, шикуються в білковій молекулі в певній послідовності. В даний час є інформація про існування двохсот амінокислот, але для утворення природних білків використовується тільки двадцять з них. Їх прийнято називати білок-утворюючими. Наприклад, білки можуть бути побудовані чергуваннями з аланіну, лейцину, лізину, аспарагінової кислоти, валіну, метіоніну, глутаміну, треоніна. На питання про те, з амінокислотних залишків побудовані молекули чого, школярі наводять приклади тварин білків.
Особливості хімічної будови
В амінокислотах, які здатні утворювати макромолекули, аміногрупа та карбоксильна група пов'язані з одним вуглецевим атомом. Саме ця ознака об'єднує вищезазначену кількість. Амінокислотні залишки відрізняються між собою за складом радикала. Він може бути гідрофільним або гідрофобним, полярним або неполярним, що і надає амінокислотам специфічні властивості. Основна частина амінокислот, здатних формувати білкові молекули, має однієї карбоксильної групою (у її складі є гідроксил і карбоніл) і однієї аміногрупою, тому вони вважаються нейтральними молекулами.Є й основні амінокислоти, мають відразу декілька аміногруп, а також кислі амінокислоти, у складі яких є декілька карбоксильних груп. Наприклад, атоми сірки є в молекулі цистеїну.
Варіанти синтезу
Автотрофними організмами синтезуються амінокислоти з азотовмісних неорганічних речовин, а також з продуктів фотосинтезу. Гетеротрофние організми використовують в якості основного джерела амінокислот їжу. В організмі людини частина амінокислот синтезується з продуктів обміну речовин. Подібні з'єднання вважають замінними. В якості джерела незамінних амінокислот, які не можуть синтезуватися в людському організмі, використовується певна їжа. Які кислоти називають незамінними для людини? Це лізин, фенілаланін, лейцин, валін, ізолейцин, триптофан, метіонін. Для дитячого організму є ще дві незамінних амінокислоти: гістидин і аргінін. Так як амінокислоти є амфотерними сполуками, вони відрізняються високою реакційною здатністю. Між аміногрупою однієї кислоти і карбоксильної групою другої молекули утворюється хімічний зв'язок, іменована пептидної (амідній) зв'язком. У результаті подібної хімічної реакції утворюється лінійна структура пептиду. Один кінець нового з'єднання має аміногрупою, а другий має вільну карбоксильную групу. Подібна будова дозволяє дипептиду вступати у взаємодію з іншими молекулами амінокислот, утворювати поліпептидні з'єднання.
Висновок
Пептиди мають особливе значення для життєдіяльності людини. Поліпептидами по своїй структурі є токсини, антибіотики, а також частина гормонів. Поліпептидні ланцюги можуть в своєму складі мати тисячі амінокислотних залишків, розташованих у певній послідовності. Якщо в складі білкових макромолекул знаходяться тільки залишки амінокислот, їх називають простими. Якщо в структурі білкової молекули є не тільки амінокислотні компоненти, але і катіони заліза, марганцю, цинку, цукру, нуклеотидів, ліпідів, в такому випадку молекули називають складними білками. Як поширених простих білків виділимо фібрин, альбуміни крові, ферменти.Складними білковими молекулами вважають антитіла (імуноглобуліни), ферменти. Виділяють чотири види структурної організації білкових молекул. Первинною структурою є лінійна послідовність амінокислотних залишків, сполучених пептидними (амидними зв'язками. Саме вона визначає функції, властивості, а також форму білка. На базі первинної структури створюють інші варіанти структур. У кожного організму існує власна унікальна первинна структура, що створює певні проблеми для синтезу. Наприклад, виникають проблеми при підборі фармацевтичних препаратів для конкретних людей.