Щоб уявити, яке значення мають білки, достатньо згадати широко відому фразу Фрідріха Енгельса: «Життя є спосіб існування білкових тіл». Насправді на Землі ці речовини поряд з нуклеїновими кислотами зумовлюють усі прояви живої матерії. У даній роботі ми з'ясуємо, з чого складається білок, вивчимо, яку функцію він виконує, а також визначимо особливості будови різних видів.

Пептиди – високоорганізовані полімери

Дійсно, у живій клітині як рослинною, так і тваринною, білки кількісно переважають над іншими органічними речовинами, а також виконують найбільшу кількість різноманітних функцій. Вони беруть участь у багатьох дуже важливих клітинних процесів, таких як рух, захист, сигнальна функція і так далі. Наприклад, в м'язової тканини тварин і людини пептиди становлять до 85 % від маси сухої речовини, а в кістковій і дермі – від 15-50 %.


Всі клітинні і тканинні білки складаються з амінокислот (20 видів). Їх кількість в живих організмах завжди дорівнює двадцяти видів. Різні комбінації мономерів пептидів утворюють різноманітність білків в природі. Воно обчислюється астрономічними числом 2х10 18 можливих видів. У біохімії поліпептиди називають високомолекулярними біологічними полімерами – макромолекулами.

Амінокислоти – мономери протеїнів

Всі 20 видів цих хімічних сполук є структурними одиницями білків і мають загальну формулу NH 2 -R-COOH. Вони є амфотерними органічними речовинами, здатними виявляти як основні, так і кислотні властивості. Не тільки прості білки, але і складні, містять так звані замінні амінокислоти. А ось незамінних мономерів, наприклад, таких як, валін, лізин, метіонін можна зустріти тільки в деяких видах білків.Такі протеїни називають повноцінними.


Тому, характеризуючи полімер враховують не тільки з скількох амінокислот складається білок, але і які саме мономери з'єднуються пептидними зв'язками в макромолекулу. Додамо ще, що замінні амінокислоти, такі як аспарагін, глютамінова кислота, цистеїн можуть самостійно синтезуватися в клітках людини і тварин. Незамінні мономери білків утворюються в клітинах бактерій, рослин і грибів. Вони надходять гетеротрофние організми тільки з їжею.

Як утворюється поліпептид

Як відомо, 20 різних амінокислот можуть з'єднуватися в безліч різноманітних білкових молекул. Як же відбувається зв'язування мономерів між собою? Виявляється, що карбоксильні і амінні групи поряд лежачих амінокислот взаємодіють між собою. Утворюються так звані пептидні зв'язки, а молекули води виділяються як побічний продукт реакції поліконденсації. Утворилися молекули білків складаються з залишків амінокислот і багаторазово повторюваних пептидних зв'язків. Тому їх ще називають поліпептидами. Часто протеїни можуть містити не одну, а відразу кілька поліпептидних ланцюгів і складатися з багатьох тисяч амінокислотних залишків. Більш того, прості білки, а також протеиди здатні ускладнювати свою просторову конфігурацію. При цьому створюється не тільки первинна, але і вторинна, третинна і навіть четвертинна структура. Розглянемо цей процес більш детально. Продовжуючи вивчати питання: з чого складається білок, з'ясуємо яку ж конфігурацію має ця макромолекула. Вище ми встановили, що полипептидная ланцюг містить безліч ковалентних хімічних зв'язків. Саме така структура називається первинною.
У ній важливу роль відіграє кількісний і якісний склад амінокислот, а також послідовності їх з'єднання. Вторинна структура виникає в момент утворення спіралі. Вона стабілізується багатьма знову виникаючими водневими зв'язками.

Вищі рівні організації білків

Третинна структура з'являється в результаті упаковування спіралі у вигляді кулі – глобули, наприклад, білок міоглобін м'язової тканини має саме таку просторову структуру. Вона підтримується, як знову утворюються водневими зв'язками, так і дисульфідними містками (якщо в молекулу білка входить кілька залишків цистеїну). Четвертинна форма – це результат об'єднання в єдину структуру відразу декількох білкових глобул допомогою нових видів взаємодій, наприклад, гідрофобних або електростатичних. Поряд з пептидами в четвертинну структуру входять і небелковие частини. Ними можуть бути іони магнію, заліза, міді або ж залишки ортофосфатної або нуклеїнових кислот, а також ліпіди.

Особливості біосинтезу протеїнів

Раніше нами було з'ясовано з чого складається білок. Він побудований з послідовності амінокислот. Їх складання у полипептидную ланцюг відбувається в рибосомах – немембранних органелах рослинних і тваринних клітин. В самому процесі біосинтезу також беруть участь молекули інформаційної транспортних РНК. Перші є матрицею для складання білка, а другі транспортують різні амінокислоти. В процесі клітинного біосинтезу виникає дилема, а саме, білок складається з нуклеотидів або амінокислот? Відповідь однозначна – поліпептиди як прості, так і складні складаються з амфотерних органічних сполук – амінокислот. У життєвому циклі клітини існують періоди її діяльності, коли синтез білків відбувається особливо активно. Це так звані стадії J1 і J2 інтерфази. В цей час клітина активно росте і потребує великої кількості будівельного матеріалу, яким і є білок. Крім того, в результаті мітозу, що закінчується утворенням двох дочірніх клітин, кожна з них потребує великої кількості органічних речовин, тому на каналах гладкої ендоплазматичної мережі відбувається активний синтез ліпідів і вуглеводів, а на гранулярной ЕПС відбувається біосинтез білків.

Функції білків

Знаючи з чого складається білок, можна пояснити як величезна різноманітність їх видів, так і унікальні властивості, притаманні ці речовин. Білки виконують в клітині найрізноманітніші функції, наприклад, будівельну, так як входять до складу мембран всіх клітин і органоїдів: мітохондрій, хлоропластів, лізосом, комплексу Гольджи і так далі. Такі пептиди, як гамоглобулини або антитіла – це приклади простих білків, виконують захисну функцію. Іншими словами, клітинний імунітет – це результат дії даних речовин. Складний білок – гемоціанін, поряд з гемоглобіном, виконує у тварин транспортну функцію, тобто переносить кисень у крові. Сигнальні білки, що входять до складу клітинних мембран, забезпечують інформування самої клітини про речовини, що намагаються потрапити в її цитоплазму. Пептид альбумін відповідає за основні показники крові, наприклад, через її здатність до згортання. Білок курячих яєць овальбумин запасеться в клітці і служить основним джерелом поживних речовин.

Білки – основа цитосклета клітини

Одна з важливих функцій пептидів – опорна. Вона дуже важлива для збереження форми та обсягу живих клітин. Так звані подмембранние структури – мікротрубочки і мікронитки переплітаючись, утворюють внутрішній кістяк клітки. Білки, що входять до їх складу, наприклад, тубуліну, здатні легко стискуватися і розтягуватися. Це допомагає клітині зберегти свою форму при різних механічних деформаціях. У рослинних клітинах, поряд з білками гиалоплазми, опорну функцію виконують також тяжі цитоплазми – плазмодесми. Проходячи через пори в клітинній стінці, вони обумовлюють взаємозв'язок між поруч розташованими клітинними структурами, що утворюють рослинну тканину.

Ферменти – речовини білкової природи

Одне з найважливіших властивостей протеїнів – їх вплив на швидкість протікання хімічних реакцій. Основні білки здатні до часткової денатурації – процесу розкручування макромолекули в третинній або четвертинної структури. Сама ж полипептидная ланцюг при цьому не руйнується. Часткова денатурація лежить в основі як сигнальної, так і каталітичної функцій білка. Остання властивість являє собою здатність ферментів впливати на швидкість протікання біохімічних реакцій в ядрі і цитоплазмі клітини. Пептиди, які, навпаки, знижують швидкість хімічних процесів прийнято називати не ферментами, а інгібіторами. Наприклад, простий білок каталаза є ферментом, який прискорює процес розщеплювання токсичної речовини пероксиду водню. Вона утворюється як кінцевий продукт багатьох хімічних реакцій. Каталаза прискорює його утилізацію до нейтральних речовин: води і кисню.

Властивості білків

Пептиди класифікують за багатьма ознаками. Наприклад, по відношенню до води їх можна розділити на гідрофільні та гідрофобні. Температура також по-різному впливає на структуру і властивості білкових молекул. Наприклад, білок кератин – компонент нігтів і волосся може витримувати як низьку, так і високу температуру, тобто є термолабильним. А ось білок овальбумин, вже згадується раніше, при нагріванні до 80-100 °С повністю руйнується. Це означає, що його первинна структура розщеплюється на залишки амінокислот. Такий процес називається деструкцією. Які б умови ми не створювали, в нативну форму білок повернеться вже не може. Рухові білки – актин і милозин присутні в м'язових волокнах. Їх почергове скорочення і розслаблення лежить в основі роботи м'язової тканини.