Серед величезного розмаїття природних речовин амінокислоти займають особливе місце. Воно пояснюється їх винятковим значенням як біології, так і в органічній хімії. Справа в тому, що з амінокислот складаються молекули простих і складних білків, що є основою всіх без винятку форм життя на Землі. Саме з цієї причини наука приділяє серйозну увагу вивчення таких питань, як будова амінокислот, їх властивості, отримання та застосування. Велике значення цих сполук в медицині, де вони застосовуються в якості лікувальних препаратів. Для тих людей, хто серйозно займається власним здоров'ям і веде активний спосіб життя, мономери білків є однією з форм їжі (так зване спортивне харчування). Деякі їх види застосовуються в хімії органічного синтезу в якості вихідної сировини при виробництві синтетичних волокон – енанта і капрону. Як бачимо, аминокарбоновие кислоти відіграють дуже важливу роль як у природі, так і в житті людського суспільства, тому познайомимося з ними більш докладно.
Особливості будови амінокислот
Сполуки цього класу ставляться до амфотерним органічних речовин, тобто містять дві функціональні групи, а, значить, проявляють двоїсті властивості. Зокрема, у складі молекул присутні вуглеводневі радикали, сполучені з аміногрупами NH 2 і карбоксильними групами СООН. У хімічних реакціях з іншими речовинами амінокислоти виступають як підстави, то як кислоти. Ізомерія таких сполук проявляється внаслідок зміни або просторової конфігурації вуглецевого скелета, або положення аміногрупи, а класифікація амінокислот визначається на підставі особливостей будови і властивостей вуглеводневого радикалу. Він може мати форму нерозгалужене або розгалуженій ланцюги, а також містити циклічні структури.
Оптична активність амінокарбонових кислот
Всі мономери поліпептидів, а їх 20 видів, представлених в організмах рослин, тварин і людини, відносяться до L-амінокислот. Більшість з них містять асиметричний атом карбону, обертаючий при обертанні поляризований пучок світла вліво. Два мономеру: ізолейцин і треонін - мають два таких атома вуглецю, а аминоуксусная кислота (гліцин) - жодного. Класифікація амінокислот оптичної активності широко застосовується в біохімії і молекулярної біології при вивченні процесу трансляції в біосинтезі білка. Цікаво, що D-форми амінокислот ніколи не входять до складу поліпептидних ланцюгів білків, зате присутні в бактеріальних оболонках і в продуктах метаболізму грибів-актиноміцетів, тобто, по суті, їх виявляють у природних антибіотиків, наприклад в грамицидине. У біохімії широко відомі речовини з D-формою просторової будови, як цитрулін, гомосерин, орнітин, які відіграють важливу роль у реакціях клітинного метаболізму.
Що таке цвиттер-іони?
Ще раз нагадаємо, що мономери білків мають у своєму складі функціональні групи амінів і карбонових кислот. Частинки -NH 2 і СООН взаємодіють між собою всередині молекули, що призводить до появи внутрішньої солі, званої біполярним іоном (цвиттер-іоном). Таке внутрішнє будова амінокислот пояснює їх високу здатність до взаємодії з полярними розчинниками, наприклад з водою. Присутність же в розчинах заряджених частинок обумовлює їх електропровідність.
Що являють собою ?–амінокислоти
Якщо аминная група розташована в молекулі при першому атомі карбону, рахуючи від місця знаходження карбоксила, таку амінокислоту відносять до класу ?-амінокислот. Вони займають провідне місце в класифікації, тому що саме з цих мономерів і побудовані всі біологічно активні білкові молекули, наприклад такі, як ферменти, гемоглобін, актин, колаген і т. д. Будова амінокислот цього класу можна розглянути на прикладі гліцину, того самого, який широко застосовують у неврологічній практиці, як заспокійливий препарат при лікуванні легких форм депресії та неврастенії.
Міжнародна назва цієї амінокислоти – ?-аминоуксусная, вона має оптичну L-форму і є протеиногенной, тобто бере участь у процесі трансляції і входить до складу білкових макромолекул.
Роль білків та їх мономерів в обміні речовин
Неможливо собі уявити нормальну життєдіяльність організму ссавців, у тому числі і людини, без гормонів, що складаються з білкових молекул. Хімічна будова амінокислот, що входять до їх складу, підтверджує їх належність до ?–форм. Наприклад, трийодтиронін і тироксин виробляються щитовидною залозою. Вони регулюють обмін речовин і синтезуються в її клітинах з ?–амінокислоти тирозину. У простих і складних білках знаходяться як 20 основних мономерів, так і їх похідні. У протромбине, який регулює згортання крові, присутній карбоксиглутаминовая кислота, миозине (м'язовому протеїні) виявляється метиллизин, в ферменті пероксидази – селеноцистеин.
Харчова цінність білків і їх мономерів
Розглядаючи будова амінокислот та їх класифікацію, зупинимося на градації, заснованої на здатності або неможливості білкових мономерів синтезуватися в клітинах. Аланін, пролін, тирозин та інші сполуки утворюються в реакціях пластичного обміну, а триптофан і ще сім інших амінокислот повинні потрапити в наш організм тільки з харчовими продуктами.
Одним з показників правильного і збалансованого харчування є рівень споживання людиною білкової їжі. Він повинен становити не менш як четвертої частини від усієї кількості їжі, що надійшла в організм за добу. Особливо важливо, щоб протеїни містили у своєму складі валін, ізолейцин і інші незамінні амінокислоти. У цьому випадку білки будуть називатися повноцінними. Вони надходять в організм людини з рослинної їжі або продуктів, що містять гриби.
Самі ж незамінні мономери білків, не можуть синтезуватися в клітинах ссавців. Якщо розглядати будову молекул амінокислот, які є незамінними, можна переконатися, що вони належать до різних класів. Так, лейцин, валін і відносяться до алифатическому ряду, триптофан – до ароматичних амінокислот, а треонін - до гидроксиаминокислотам.
