Яка біологічна роль амінокислот? Спробуємо разом знайти відповідь на це питання. Виявимо особливості будови даного класу органічних речовин, їх хімічні властивості, основні області застосування.

Історичні відомості

Першою відкритою амінокислотою був гліцин. Його синтезували в 1820 році шляхом кислотного гідролізу желатину. Розшифрувати амінокислотний склад білкових молекул вдалося лише до середини минулого століття, саме тоді була виявлена амінокислота – треонін.

Основні функції

На даний момент є інформація про 300 амінокислотах, які виконують в організмі різні функції. Яка основна біологічна роль амінокислот? Двадцять з них вважають стандартними (протеиногенними), оскільки саме вони входять до складу основних білкових молекул. Ці сполуки входять до складу певних білків. Оксиприлин є основою колаген, еластин утворюється десмозином. Вони можуть бути проміжними речовинами в обмінних процесах. Таку функцію виконує цитрулін, орнітин. Біологічна функція амінокислот також полягає у синтезі нуклеотидів, поліамідів. Вуглецева ланцюг цих сполук використовується для утворення інших органічних речовин:

глюкоза синтезується з глюкогенних амінокислот;

ліпіди утворюються кетогенними сполуками.

Біологічна роль амінокислот полягає в можливості їх використання для визначення функціональних груп. Цистеїн застосовують при виявленні сульфатної групи. Аспарат використовується при виявленні аміногрупи.

Особливості номенклатури

Як правильно назвати амінокислоти? Будова, класифікація, біологічна роль цих сполук розглядаються навіть у курсі шкільної програми. Амінокислоти є похідними карбонових кислот, у складі яких один атом водню заміщається аміногрупою. В залежності від розташування цієї функціональної групи, у одного з'єднання може існувати кілька ізомерів. Хіміки використовують відразу три різних номенклатури: раціональну, тривіальну, систематичну. Тривіальні назви даних сполук пов'язані з тим джерелом, з якого вони були виділені. Серин включений до складу фиброина шовку, глутамін виявлений в клейковини злакових рослин. Цистин присутня в каменях сечового міхура.


Раціональне назва пов'язана з похідного карбонової кислоти, а скорочене позначення застосовують при вказівці послідовності розташування амінокислот в білковій молекулі. У біохімії користуються скороченими і тривіальними назвами цих сполук.

Класифікація амінокислот

Для того щоб зрозуміти, яка біологічна роль амінокислот і їх застосування, зупинимося детальніше на види класифікації цих органічних сполук. В даний час використовується кілька видів класифікації:

за радикалу;

за ступенем його полярності;

по варіанту синтезу в організмі.

За будовою радикала в органічній хімії виділяють різні види амінокислот. Аліфатичні сполуки можуть містити однієї карбоксильної і аміногрупи, в такому випадку вони є моноаминокарбоновими сполуками. При наявності двох СООН і аміногрупи однієї речовини називають моноаминодикарбоновими речовинами. Також виділяють диаминомонокарбоновие і диаминодикарбоновие форми амінокислот. Циклічні види відрізняються не тільки кількістю циклів, але і їх якісним складом. За Ленинджеру, амінокислоти поділяють на чотири групи по особливостям взаємодії вуглеводневого радикалу з водою:

гідрофобні;

гідрофільні;

негативно заряджені;

позитивно-заряджені.

Залежно від здатності амінокислот синтезуватися в людському організмі виділяють незамінні (надходять з їжею), а також замінні види.
Численними науковими експериментами була доведена біологічна роль альфа-амінокислот.

Фізичні властивості

Чим характеризуються амінокислоти? Номенклатура, властивості, біологічна роль цих сполук пропонується випускникам шкіл на єдиному державному іспиті з хімії. Ці органічні кислоти добре розчиняються у воді, володіють високою точкою плавлення. Їх оптична активність пояснюється наявністю в молекулах асиметричного вуглецевого атома (винятком є тільки гліцин). Саме тому були виявлені L - і D-стереоізомери амінокислот. Ізомери L-ряду виявлені у складі білків тварин. Величина водневого показника для цих сполук знаходиться в діапазоні 55-7.

Хімічні властивості

Розглянемо докладніше амінокислоти. Будова, хімічні властивості, біологічна роль цих органічних речовин необхідно знати. Специфіка хімічних властивостей амінокислот полягає в їх двоїстості. Причиною амфотерності є наявність двох функціональних груп у складі цих органічних кислот. Присутність карбоксильної групи СООН надає цим з'єднанням кислотний характер. Вони легко вступають у взаємодію з активними металами, основними оксидами, лугами. Також кислотність властивостей цих органічних сполук проявляється в реакції етерифікації (зі спиртами утворюють ефіри). Амінокислоти можуть також вступати в хімічну взаємодію з солями, утвореними слабкішими мінеральними кислотами. В якості прикладу такої реакції можна розглядати взаємодія амінокислот з гидрокарбонатами і карбонатами.
Основні властивості даного класу полягають у здатності амінокислот реагувати з іншими кислотами по аміногрупі. При цьому утворюються солі. Біологічна роль декарбоксилювання амінокислот в тому, що утворюється нейтральне середовище, яка абсолютно безпечна для живого організму. Нінгідринова реакція дозволяє виявляти в розчині амінокислот. Суть реакції полягає в тому, що безбарвний розчин нингидрина при взаємодії з амінокислотою, буде конденсуватися у формі димера через атом азоту, який відщеплюється від аміногрупи відповідної кислоти. Одержуваний пігмент має червоно-филолетовий відтінок, крім того, відбувається декарбоксилювання амінокислоти, в результаті якого утворюється певний альдегід і оксид вуглецю (4). Саме нінгідринова реакція використовується біологами при аналізі первинної структури білкових молекул. За інтенсивністю забарвлення можна виявити кількісний вміст амінокислот у вихідному розчині, тому подібний аналіз доречний при виявленні концентрації амінокислот.

Специфічні реакції

В амінокислотах, крім карбоксильної та аміногрупи, можуть міститися додаткові функціональні групи. Для їх визначення в науково-дослідних лабораторіях проводять якісні реакції. Аргінін можна виявити в суміші шляхом здійснення якісної реакції Сакагучи (на гуанидиновую групу). Цистеїн можна визначити методом Фоля, специфічним для SH-групи. Реакція нітрування (ксантопротеїнову реакція) дає можливість підтверджувати наявність у суміші ароматичної амінокислоти. Реакція Міллона призначена для виявлення гідроксильної групи в ароматичному кільці тирозину.

Особливості пептидного зв'язку

Чим характеризуються сірковмісні амінокислоти? Їх біологічна роль пов'язана з утворенням молекул пептидів. При взаємодії між собою декількох молекул амінокислот, відбувається відщеплення молекул води, а залишки амінокислот з допомогою пептидної (амідній) зв'язку утворюють пептиди. Число амінокислотних залишків, що утворюють поліпептид, істотно варіюється. Ті пептиди, які містять не більше десяти амінокислотних залишків, іменують олигопептидами. У назві утворюється з'єднання часто вказують кількість амінокислотних залишків. Якщо в складі речовини міститься більше десяти амінокислотних залишків, з'єднання називають поліпептидами. Для тих сполук, у складі яких більше п'ятдесяти залишків амінокислот, продукт їх синтезу називають білком. Так, гормон глюкаген, у складі якого є 29 амінокислот, біологи називають гормоном. Амінокислотними залишками вважають мономери вихідних органічних кислот, з яких утворюються білкові сполуки. Той залишок амінокислоти, який записується ліворуч, має аміногрупу, називають N-кінцевим, фрагмент, що володіє карбоксильної групою, вважають С-кінцевим, його прийнято записувати справа. При найменуванні отриманого поліпептиду використовують скорочені назви амінокислот, з яких він утворюється. Наприклад, якщо у взаємодії брали участь гліцин, серин, аланін, одержуваний трипептид буде читатися як глицилсерилаланин.

Значущість деяких амінокислот

Гліцин (аминоуксусная кислота) є донором вуглецевих фрагментів, які потрібні для утворення гемоглобіну, пиррола, холіну, нуклеотидів, а також для синтезу креатину. Серин присутній у складі активних центрів ферментів. Ця амінокислота потрібна для процесу синтезу фосфопротеина (казеїну натурального молока). Глюкогенная кислота потрібна для формування вторинної, третинної структур білкової молекули. В цьому з'єднанні є найбільш реакційно-активна функціональна група, тому речовина легко вступає в окислювально-відновлювальні процеси, що зв'язує важкі метали у вигляді нерозчинних сполук. Саме вона виконує функцію донора сульфатної групи, затребуваною для синтезу сірковмісних речовин.

Висновок

Амінокислоти є амфотерними органічними сполуками, що мають важливе біологічне значення. Саме амінокислотні залишки в процесі синтезу утворюють послідовність, яка є первинною структурою білкової молекули. В залежності від того, як саме вишикуються амінокислотні фрагменти, синтезується білок, специфічний для кожного живого організму.