Наша стаття буде присвячена вивченню властивостей речовин, що є основою феномену життя на Землі. Білкові молекули присутні в неклеточних формах – віруси, що входять до складу цитоплазми й органоїдів прокариотических і ядерних клітин. Поряд з нуклеїновими кислотами вони утворюють речовина спадковості – хроматин і формують головні компоненти ядра - хромосоми. Сигнальна, будівельна, каталітична, захисна, енергетична – це перелік біологічних функцій, які виконують білки. Фізико-хімічні властивості білків полягають у їх здатності до розчинності, осадження, висаливанию. Крім того, вони здатні денатурувати і є по своїй хімічній природі амфотерними сполуками. Вивчимо ці властивості протеїнів далі.

Види білкових мономерів

20 видів ?-амінокислот - це структурні одиниці білка. Крім вуглеводневого радикалу, вони містять NH 2 - аміногрупу і COOH-карбоксильную групу. Функціональні групи визначають кислотні і основні властивості мономерів білка. Тому в органічній хімії сполуки цього класу називають амфотерними речовинами. Іони водню карбоксильної групи в молекули можуть отщепляться і зв'язуватися з аміногрупами. В результаті утворюється внутрішня сіль. Якщо в молекулі присутні декілька карбоксильних груп, то з'єднання буде кислим, як, наприклад, глутамінова або аспарагінова кислота. Якщо ж переважають аміногрупи – амінокислоти мають основний характер (гістидин, лізин, аргінін). При рівній кількості функціональних груп розчин пептиду має нейтральну реакцію. Встановлено, що присутність всіх трьох видів амінокислот впливає на те, які ознаки будуть мати білки. Фізико-хімічні властивості білків: розчинність, водневий показник, заряд макромолекули, визначаються за співвідношенням кислих і основних амінокислот.

Які фактори впливають на розчинність пептидів

З'ясуємо всі необхідні критерії, від яких залежать процеси гідратації або сольватації макромолекул білків. Це: просторова конфігурація і молекулярна маса, яка визначається за кількістю амінокислотних залишків. Також враховується співвідношення полярних і неполярних частин – радикалів, що знаходяться на поверхні білка в третинній структурі і сумарний заряд поліпептидного макромолекули. Всі вище названі властивості безпосередньо впливають на розчинність білка. Розглянемо їх докладніше.

Глобули та їх здатність до гідратації

Якщо зовнішня будова пептиду має кулясту форму, то прийнято говорити про його глобулярной структурі. Вона стабілізована водневими і гідрофобними зв'язками, а також силами електростатичного притягання різнойменно заряджених частин макромолекули. Наприклад, гемоглобін, що переносить з крові молекули кисню, в четвертинної формі складається з чотирьох фрагментів міоглобіну, об'єднаних з допомогою гема. Такі білки крові, як альбуміни, ? – і -глобуліни, легко взаємодіють з речовинами кров'яної плазми. Інсулін – ще один глобулярний пептид, який регулює рівень глюкози в крові ссавців і людини. Гідрофобні частини таких пептидних комплексів знаходяться в середині компактної структури, а гідрофільні розташовуються на її поверхні. Це забезпечує їм збереження нативних властивостей в рідкому середовищі організму і об'єднує їх у групи водорозчинних білків. Виняток становлять глобулярні білки, що формують мозаїчне будова мембран клітин людини і тварин. Вони пов'язані з гликолипидами і нерозчинні в міжклітинної рідини, що забезпечує виконання ними бар'єрної ролі в клітці.

Фібрилярні пептиди

Колаген і еластин, що входять до складу дерми і обумовлюють її пружність і еластичність, мають нитевидную структуру. Вони здатні розтягуватися, змінюючи свою просторову конфігурацію. Фіброїн – білок натурального шовку, виробляється личинками тутового шовкопряда. Він містить короткі структурні волокна, що складаються з амінокислот з невеликою масою і довжиною молекули. Це, насамперед, серин, аланін і гліцин. Його поліпептидні ланцюги орієнтовані у просторі у вертикальному та горизонтальному напрямку. Речовина відноситься до структурних поліпептидів і має шарувату форму. На відміну від глобулярних поліпептидів, розчинність білка, що складається з фібрил, дуже мала, так як гідрофобні радикали амінокислот його лежать на поверхні макромолекули і відштовхують полярні частинки розчинника.

Кератини і особливості їх будови

Розглядаючи групу структурних білків фибриллярной форми, таких, як фіброїн і колаген, потрібно зупинитися ще на одній широко поширеної в природі групи пептидів - кератинове. Вони служать основою таких частин тіла людини і тварин, волосся, нігті, пір'я, шерсть, копита і кігті. Що таке кератин точки зору його біохімічного будови? Встановлено, що існує два види пептидів. Перший має вигляд спіральної вторинної структури (?-кератин) і є основою волосся. Інший представлений більш жорсткими шаруватими фібрилами – це ?-кератин. Його можна виявити в твердих частинах тіла тварин: копитах, пташиних дзьобах, чешуях плазунів, пазурах хижих ссавців і птахів. Що таке кератин, виходячи з того, що його амінокислоти, наприклад, такі, як валін, фенілаланін, ізолейцин, містять велику кількість гідрофобних радикалів? Це нерозчинний у воді та інших полярних розчинниках білок, що виконує захисну і структурну функції.

Вплив рН середовища на заряд білкового полімеру

Раніше ми згадували про те, що функціональні групи білкових мономерів - амінокислот, визначають їх властивості. Додамо тепер, що від них залежить і заряд полімеру. Іоногенні радикали – карбоксильні групи глутамінової та аспарагінової кислоти та аміногрупи аргініну та гістидину впливають на загальний заряд полімеру. Вони також ведуть себе по-різному в кислому, нейтральному або лужному середовищі розчину. Від цих факторів залежить і розчинність білка. Так, при рН <7 раствор содержит избиточную концентрацию протонов водорода, которие угнетают расщепление карбоксила, поэтому общий положительний заряд на молекуле протеина увеличивается. Накопичення катіонів в білку зростає також у разі нейтрального середовища розчину і при надлишку мономерів аргініну, гістидину і лізину. В лужному середовищі відбувається збільшення негативного заряду поліпептидного молекули, т. к. надлишок іонів водню витрачається на утворення молекул води шляхом зв'язування гідроксильних груп.

Фактори, що визначають розчинність білків

Уявімо ситуацію, за якої кількість позитивних і негативних зарядів на білкової спіралі однаково. Показник рН середовища в цьому випадку називається ізоелектричної точкою. Загальний же заряд самої макромолекули пептиду стає нульовим, а його розчинність у воді або іншому полярному розчиннику буде мінімальною. Положення теорії електролітичної дисоціації стверджують, що розчинність речовини в полярному розчиннику, що складається з диполів, буде тим вище, ніж більш поляризовані частинки растворяемого з'єднання. Вони ж пояснюють і фактори, що визначають розчинність білків: їх изоэлектрическую точку і залежність гідратації або сольватації пептиду від сумарного заряду його макромолекули. Більшість полімерів цього класу містять надлишок груп –COO - і мають слабокислі властивості. Винятком будуть вже згадувані раніше мембранні білки і пептиди, що входять до складу ядерного речовини спадковості - хроматину. Останні називаються гистонами і мають яскраво виражені основні властивості, обумовлені присутністю в полімерного ланцюга великої кількості аміногруп.

Поведінка протеїнів в електричному полі

У практичних цілях часто виникає необхідність розділення, наприклад, білків крові, на фракції або індивідуальні макромолекули. Для цього можна використовувати здатність заряджених молекул полімеру рухатися з певною швидкістю до електродів в електричному полі. Розчин, що містить різні за масою і зарядом пептиди, поміщають на носій: папір або спеціальний гель. Пропускаючи електричні імпульси, наприклад, через порцію плазми крові, отримують до 18 окремих фракцій білків. Серед них: усі види глобулінів, а також білок альбумін, який є не тільки найважливішим складовим компонентом (на нього припадає до 60 % маси пептидів кров'яної плазми), але і грає центральну роль у процесах осмосу і циркуляції крові.

Як впливає на розчинність білка концентрація солей

Здатність пептидів утворювати не тільки гелі, піни та емульсії, а й розчини – важливе властивість, що відображає їх фізико-хімічну характеристику. Наприклад, раніше вивчені альбуміни, що знаходяться в ендоспермі насіння зернових культур, молоці і сироватці крові, швидко утворюють водні розчини з концентрацією нейтральних солей, наприклад, таких, як хлорид натрію, в інтервалі від 3 до 10 відсотків. На прикладі тих же альбумінів можна з'ясувати залежність розчинності білка від концентрації солі. Вони добре розчиняються у ненасиченому розчині сульфату амонію, а в пересищенном – оборотно осідають і при подальшому зниженні концентрації солі шляхом додавання порції води відновлюють свою гідратну оболонку.

Висаливание

Вище описані хімічні реакції пептидів з розчинами солей, утворених сильною кислотою і лугом, називаються висаливанием. У його основі лежить механізм взаємодії заряджених функціональних груп білка з іонами солей – катіонами металів і аніонами кислотних залишків. Він закінчується втратою заряду на пептидної молекулі, зменшенням її водної оболонки, злипанням частинок білка. В результаті відбувається їх осадження, на якому ми зупинимося далі.

Осадження і денатурація

Ацетон і етиловий спирт руйнують водну оболонку, навколишнє білок в третинній структурі. Однак це не супроводжується нейтралізацією загального заряду на ньому. Такий процес називається осадженням, розчинність білка різко знижується, але не закінчується денатурацією. Молекули пептидів, які перебувають у нативному стані, дуже чутливі до багатьом параметрам зовнішнього середовища, наприклад, до температури та концентрації хімічних сполук: солей, кислот або лугів. Посилення дії обох цих чинників у ізоелектричної точці призводить до повного руйнування стабілізуючих внутрішньомолекулярних (дисульфідні містки, пептидні зв'язки), ковалентних і водневих зв'язків в полипептиде. Особливо швидко в таких умовах денатурують глобулярні пептиди, при цьому повністю втрачаючи свої фізико-хімічні та біологічні властивості.