Білки – одні з важливих органічних елементів будь-якої живої клітини організму. Вони виконують безліч функцій: опорну, сигнальну, ферментативну, транспортну, структурну, рецепторну і т. д. Важливим еволюційним пристосуванням стали первинна, вторинна, третинна та четвертинна структури білків. З чого складаються ці молекули? Чому так важлива правильна конформація протеїнів у клітинах організму?

Структурні компоненти білків

Мономерами будь поліпептидного ланцюга є амінокислоти (АК). Ці низькомолекулярні органічні з'єднання досить поширені в природі і можуть існувати як самостійні молекули, що виконують властиві їм функції. Серед них транспорт речовин, рецепція, інгібування або активація ферментів.


Всього налічується близько 200 біогенних амінокислот, однак тільки 20 з них можуть бути мономерами білків. Вони легко розчиняються у воді, мають кристалічну структуру і багато з них солодкі на смак. З хімічної точки зору АК – це молекули, у складі яких обов'язково присутні дві функціональні групи: -СООН і –NH2. З допомогою цих груп амінокислоти утворюють ланцюжки, з'єднуючись один з одним пептидного зв'язком. Кожна з 20 протеіногенних амінокислот має свій радикал, в залежності від якого відрізняються хімічні властивості. За складом таких радикалів всі АК класифікуються на декілька груп.

Неполярні: ізолейцин, гліцин, лейцин, валін, пролін, аланін.

Полярні і незаряджені: треонін, метіонін, цистеїн, серин, глутамін, аспарагін.

Ароматичні: тирозин, фенілаланін, триптофан.

Полярні і заряджені негативно: глутамат, аспартат.

Полярні і заряджені позитивно: аргінін, гістидин, лізин.

Будь-який рівень організації структури білка (первинний, вторинний, третинний, четвертинний) в основі має полипептидную ланцюг, що складається з АК. Різниця лише в тому, як ця послідовність складається в просторі і за допомогою яких хімічних зв'язків така конформація підтримується.

Первинна структура білка

Будь протеїн утворюється на рибосомах – немембранних органелах клітини, які беруть участь у синтезі поліпептидного ланцюжка. Тут амінокислоти з'єднуються один з одним за допомогою міцної пептидного зв'язку, утворюючи первинну структуру. Однак така первинна структура білка від четвертинної вкрай відрізняється, тому необхідно подальше дозрівання молекули. Такі білки, як еластин, гистони, глутатіон, вже з такою найпростішою структурою здатні виконувати свої функції в організмі. Для переважної ж числа протеїнів наступним етапом стає утворення більш складної вторинної конформації.

Вторинна структура білка

Утворення пептидних зв'язків – це перший етап дозрівання більшості білків. Щоб вони могли виконувати свої функції, їх локальна конформація має зазнати деяких змін. Досягається це за допомогою водневих зв'язків – неміцних, але в той же час численних з'єднань між основним і кислотним центрами молекул амінокислот. Так формується вторинна структура білка, від четвертинної відрізняється простотою комплектації та локальної конформацией. Останнє означає, що не вся ланцюг піддається перетворенню. Водневі зв'язки можуть утворюватися на декількох ділянках різної віддаленості один від одного, причому їх форма залежить від типу амінокислот і способу комплектації.
Лізоцим і пепсин – це представники білків, що мають вторинну структуру. Пепсин бере участь у процесах травлення, а лізоцим виконує захисну функцію в організмі, руйнує клітинні стінки бактерій.

Особливості вторинної структури

Локальні конформації пептидного ланцюга можуть відрізнятися один від одного. Їх уже вивчено кілька десятків, і три з них є найбільш поширеними. Серед них альфа-спіраль, бета-шари і бета-поворот.

Альфа-спіраль – одна з найпоширеніших конформацій вторинної структури більшості білків. Являє собою жорсткий стрижневий каркас з ходом в 054 нм. Радикали амінокислот спрямовані назовні.

Найбільш поширені правозакрученние спіралі, і іноді можна знайти левозакрученние аналоги. Формоутворюючу функцію виконують водневі зв'язки, які стабілізують завитки. Ланцюг, яка утворює альфа-спіраль, що містить дуже мало проліну і полярних заряджених амінокислот.

Бета-поворот виділяють в окрему конформацію, хоча це можна назвати частиною бета-шару. Суть полягає у вигині пептидного ланцюжка, який підтримується водневими зв'язками. Зазвичай саме місце вигину складається з 4-5 амінокислот, серед яких обов'язково наявність проліну. Ця АК єдина має жорсткий і короткий скелет, що дозволяє утворити сам поворот.

Бета-шар являє собою ланцюжок амінокислот, яка утворює декілька вигинів і стабілізує їх водневими зв'язками. Така конформація дуже нагадує складена в гармошку аркуш паперу. Найчастіше таку форму мають агресивні білки, однак зустрічається чимало винятків.

Розрізняють паралельний і антипараллельний бета-шар. У першому випадку С - і N - кінці у місцях вигину і на кінцях ланцюга збігаються, а в другому випадку немає.

Третинна структура

Подальша упаковка білка призводить до формування третинної структури. Стабілізується така конформація з допомогою водневих, дисульфідних, гідрофобних та іонних зв'язків. Їх велика кількість дозволяє скрутити вторинну структуру в більш складну форму і стабілізувати її. Поділяють глобулярні і фібрилярні білки. Молекула глобулярних пептидів являє собою кулясту структуру. Приклади: альбумін, глобулін, гистони в третинній структурі. Фібрилярні білки формують міцні тяжі, довжина яких перевищує їх ширину. Такі протеїни найчастіше виконують структурну та формоутворюючу функції. Прикладами служать фіброїн, кератин, колаген, еластин.

Структура білків в четвертинної структурою молекули

Якщо кілька глобул об'єднуються в один комплекс, формується так звана четвертинна структура. Така конформація характерна не для всіх пептидів, і вона утворюється при необхідності виконання важливих і специфічних функцій. Кожна глобула у складі складного білка являє собою окремий домен або протомер. У сукупності структура білків четвертинної структури молекули називається олігомери. Зазвичай такий білок має кілька стійких конформацій, які постійно змінюють один одного або залежно від впливу будь-яких зовнішніх факторів, або при необхідності виконання різних функцій. Важливою відмінністю третинної структури білка від четвертинної є міжмолекулярні зв'язки, які і відповідають за з'єднання декількох глобул. У центрі всієї молекули часто розташовується іон металу, який безпосередньо впливає на утворення міжмолекулярних зв'язків.

Додаткові структури білка

Не завжди ланцюжка амінокислот достатньо для виконання функцій білка. У більшості випадків до таких молекул приєднуються інші речовини органічної і неорганічної природи. Оскільки ця особливість характерна для переважної кількості ферментів, склад складних протеидов прийнято ділити на три частини:

Апофермент – це білкова частина молекули, що представляє собою аминокислотную послідовність.

Кофермент – не білкова, але органічна частина. До її складу можуть входити різні типи ліпідів, вуглеводів або навіть нуклеїнових кислот. Сюди належать і представники біологічно активних сполук, серед яких зустрічаються вітаміни.

Кофактор – неорганічна частина, представлена в переважній більшості випадків іонами металів.

Структура білків в четвертинної структурою молекули вимагає участі декількох молекул різного походження, тому багато ферменти мають відразу три складові. Прикладом служить фосфокиназа – фермент, що забезпечує перенесення фосфатної групи від молекули АТФ.

Де утворюється четвертинна структура молекули білка?

Полипептидная ланцюг починає синтезуватися на рибосомах клітини, однак подальше дозрівання протеїну відбувається вже в інших органелах. Новоутворена молекула повинна потрапити в транспортну систему, яка складається з ядерної мембрани, ЕПС, апарату Гольджи і лізосом. Ускладнення просторової будови білка відбувається в ендоплазматичної мережі, де не тільки формуються різні види зв'язків (водневі, дисульфідні, гідрофобні, міжмолекулярні, іонні), але і приєднуються кофермент і кофактор. Так утворюється четвертинна структура білка. Коли молекула повністю готова до роботи, вона потрапляє або в цитоплазму клітини, або в апарат Гольджи. В останньому випадку ці пептиди упаковуються в лізосоми і транспортуються до інших компартментам клітини.

Приклади олігомерних білків

Четвертинна структура – це структура білків, яка покликана сприяти виконанню життєво важливих функцій в живому організмі. Складна конформація органічних молекул дозволяє, насамперед, впливати на роботу багатьох метаболічних процесів (ферменти). Біологічно важливими білками є гемоглобін, хлорофіл і гемоціанін. Порфириновое кільце є основою цих молекул, у центрі яких – іон металу.

Гемоглобін

Четвертинна структура молекули білка гемоглобіну являє собою 4 глобули, сполучених міжмолекулярними зв'язками. У центрі – порфін з іоном двовалентного заліза. Білок переноситься в цитоплазмі еритроцитів, де займають близько 80 % всього обсягу цитоплазми. Основою молекули є гем, який має більше неорганічну природу і пофарбований у червоний колір. Також це первинний продукт розпаду гемоглобіну в печінці. Всі ми знаємо, що гемоглобін виконує важливу транспортну функцію – перенесення кисню і вуглекислого газу з організму людини. Складна конформація молекули білка формує спеціальні активні центри, які здатні зв'язувати відповідні гази з гемоглобіном. Коли утворюється комплекс "білок-газ", формуються так звані оксигемоглобін і карбогемоглобин. Однак є ще один різновид таких об'єднань, яка досить стійка: карбоксигемоглобін. Являє собою комплекс з білка і чадного газу, стійкість якого пояснює напади задухи при надмірній токсикації.

Хлорофіл

Ще один представник білків з четвертинної структурою, зв'язку доменів якого підтримує вже іон магнію. Головна функція всієї молекули – участь у процесах фотосинтезу у рослин. Існують різні типи хлорофілів, які відрізняються один від одного радикалами порфіринового кільця. Кожна з цих різновидів зазначається окремою літерою латинського алфавіту. Наприклад, для наземних рослин характерна наявність хлорофілу а чи хлорофілу b, а у водоростей зустрічаються й інші типи цього білка.

Гемоціанін

Ця молекула – аналог гемоглобіну у багатьох нижчих тварин (членистоногі, молюски тощо). Основною відмінністю структури білка з четвертинної структурою молекули є наявність іона цинку замість іона заліза. Гемоціанін має голубуватий колір. Іноді люди задаються питанням про те, що було б, якщо замінити гемоглобін людини гемоцианином. У такому разі порушується звичний вміст речовин у крові, а зокрема амінокислот. Також гемоціанін нестабільно утворює комплекс з вуглекислим газом, тому «блакитна кров» мала б схильність до утворення тромбів.