Білки (поліпептиди, протеїни) являють собою високомолекулярні речовини, до складу яких входять альфа-амінокислоти, сполучені пептидного зв'язком. Склад протеїнів визначається в живих організмах генетичним кодом. Як правило, при синтезі використовується набір з 20 стандартних амінокислот.

Класифікація білків

Поділ протеїнів здійснюється за різними ознаками:

Формою молекули.

Складу.

Функцій.

За останнім критерієм білки класифікуються:

На структурні.

Живильні і запасні.

Транспортні.

Скорочувальні.

Структурні білки

До них відносять еластин, колаген, кератин, фіброїн. Структурні поліпептиди беруть участь у процесі формування мембран клітин. Вони можуть створювати в них канали або здійснювати інші функції.

Поживні, запасні протеїни

Живильним поліпептидом є казеїн. За рахунок нього зростаючий організм забезпечується кальцієм, фосфором і амінокислотами. Запасними є білки насіння культурних рослин, яєчний білок. Вони споживаються на етапі розвитку зародків. У людському організмі, як і у тварин, білки не відкладаються в запас. Їх необхідно регулярно отримувати з їжею, інакше ймовірно розвиток дистрофії.

Транспортні поліпептиди

Класичним прикладом таких білків є гемоглобін. У крові виявляються і інші поліпептиди, що беруть участь у переміщенні гормонів, ліпідів та інших речовин. У мембранах клітини знаходяться протеїни, що мають здатність транспортувати іони, амінокислоти, глюкоза та інші з'єднання через клітинну мембрану.

Скорочувальні білки

Функції цих поліпептидів пов'язані з роботою м'язових волокон. Крім того, вони забезпечують рух війок і джгутиків у найпростіших. Скорочувальні білки виконують функцію транспортування органел всередині клітини. За рахунок їх наявності забезпечується зміна клітинних форм.


Прикладами скорочувальних білків є міозин і актин. Варто сказати, що ці поліпептиди виявляються не тільки в клітинах м'язових волокон. Скорочувальні білки виконують свої завдання практично у всіх тканинах тварин.

Особливості

У клітинах виявляється індивідуальний поліпептид – тропомиозин. Скорочувальний м'язовий білок міозин є його полімером. Він утворює комплекс з актином. Скоротливі білки м'язів не розчиняються у воді.

Швидкість синтезу поліпептидів

Її регулюють тиреоїдні і стероїдні гормони. Проникаючи в клітину, вони зв'язуються зі специфічними рецепторами. Утворений комплекс проникає в клітинне ядро і зв'язується з хроматином. За рахунок цього підвищується швидкість синтезу поліпептидів на генному рівні. Активні гени забезпечують посилення синтезу певної РНК. Вона виходить із ядра, направляється до рибосом і активує синтез нових структурних або скорочувальних білків , ферментів або гормонів. У цьому полягає анаболічну дію генів. Між тим білковий синтез в клітинах – процес досить повільний. Він вимагає великих енергетичних витрат і пластичного матеріалу. Відповідно, гормони не в змозі оперативно контролювати метаболізм. Ключова їх завдання полягає в регуляції росту, диференціації і розвитку клітин в організмі.

М'язове скорочення

Воно є яскравим прикладом скорочувальної функції білків . В ході досліджень було встановлено, що в основі скорочення мускулатури лежить зміна фізичних властивостей поліпептиду. Скоротливу функцію виконує білок актомиозин, що взаємодіє з аденозинтрифосфорної кислоти. Цей зв'язок супроводжується скороченням міофібрил. Таку взаємодію можна спостерігати поза організму. Приміром, якщо на вимочені у воді (мацерированние) волокна м'язів, позбавлені збудливості, впливати розчином аденозинтрифосфату, почнеться їх різке скорочення, аналогічне скорочення живої мускулатури. Цей досвід має найважливіше практичне значення. Він доводить той факт, що для м'язового скорочення необхідна хімічна реакція скорочувальних білків з речовиною, багатою енергією.

Дія вітаміну Е

З одного боку, він є головним внутрішньоклітинним антиоксидантом. Вітамін Е забезпечує захист жирів та інших легкоокисляемих сполук від окислення. Разом з тим він виступає в якості переносника електронів і бере участь у окислювально-відновних реакціях, які пов'язані із запасанием вивільненої енергії. Дефіцит вітаміну Е викликає атрофію м'язової тканини: зміст скоротливого білка міозину різко зменшується, і його замінює колаген – інертний поліпептид.

Специфіка міозину

Він вважається одним з ключових скорочувальних білків . На його частку припадає близько 55 % загального змісту поліпептидів в м'язової тканини. З міозину складаються филаменти (товсті нитки) міофібрил. В молекулі присутній довга фибриллярная частина, що має двуспиральную структуру, і головки (глобулярні структури). У складі міозину виділяють 6 субодиниць: 2 важкі і 4 легкі ланцюги, що знаходяться в глобулярной частини. В якості основного завдання фибриллярного ділянки виступає здатність формувати пучки філаментів міозину або товсті протофибрилли. На головках знаходяться активний ділянку АТФ-ази і актинсвязивающий центр. За рахунок цього забезпечується гідроліз АТФ і зв'язок з актиновими филаментами.

Різновиди

Підвидами актину і міозину вважаються:

Дінєїн джгутиків і війок найпростіших.

Спектрин в мембранах еритроцитів.

Нейростенин перисинаптических мембран.

До різновидів актину і міозину можна також віднести поліпептиди бактерій, відповідальні за переміщення різних речовин у градієнті концентрацій. Цей процес називається хемотаксисом.

Роль аденозинтрифосфорної кислоти

Якщо помістити нитки актоміозину в розчин кислоти, додати іони калію і магнію, можна побачити, що вони коротшають. При цьому спостерігається розщеплення АТФ. Це явище свідчить про те, що розпад аденозинтрифосфорної кислоти має певний зв'язок із зміною фізико-хімічних властивостей скоротливого білка і, отже, з роботою м'язів. Вперше цей феномен був виявлений Сцент-Дьиордьи і Энгельгардтом. Синтез і розпад АТФ мають найважливіше значення в процесі перетворення хімічної енергії в механічну. При розпаді глікогену, що супроводжується виробленням молочної кислоти, як і при дефосфоріліруванню аденозинтрифосфорної і креатинфосфорной кислот, участь кисню не потрібно. Цим пояснюється здатність ізольованою м'язи функціонувати в анаеробних умовах. У волокнах м'язів, стомлених при роботі в анаеробному середовищі, накопичуються молочна кислота і продукти, які утворилися при розпаді аденозинтрифосфорної і креатинфосфорной кислот. В результаті вичерпуються запаси речовин, при розщепленні яких виділяється необхідна енергія. Якщо помістити стомлену м'яз умови, що містять кисень, вона буде його споживати. Деяка кількість молочної кислоти почне окислюватися. В результаті утворюються вода і вуглекислий газ. Те що вивільняється енергія буде використовуватися для ресинтезу креатинфосфорной, аденозинтрифосфорної кислоти і глікогену з продуктів розпаду. За рахунок цього м'яз знову придбає здатність працювати.

Скелетний м'яз

Окремі властивості поліпептидів можна пояснити тільки на прикладі їх функцій, тобто їх вкладу в складну діяльність. Серед нечисленних структур, щодо яких була встановлена кореляція між функціями білків та органу, особливої уваги заслуговує скелетний м'яз. Її клітина активується за рахунок нервових імпульсів (мембранно-спрямованих сигналів). В молекулярному плані скорочення базується на циклічному формуванні поперечних містків завдяки періодичним взаємодій між актином, миозином і Mg-АТР. Кальцийсвязивающие білки та іони Са виступають в якості посередників між ефекторами і нервовими сигналами. Посередництво обмежує швидкість відповіді на імпульси "включення/вимикання" і запобігає мимовільні скорочення. Разом з тим деякі коливання (коливання) махових м'язових волокон крилатих комах контролюють не іони або аналогічні низькомолекулярні сполуки, а безпосередньо скорочувальні білки. За рахунок цього можливі дуже швидкі скорочення, які після активації протікають самостійно.

Рідкокристалічні властивості поліпептидів

При вкороченні м'язових волокон змінюється період ґратки, утвореної протофибриллами. При входженні сітки із тонких ниток в структуру з товстих елементів тетрагональну симетрію змінює гексагональна. Це явище можна вважати поліморфним переходом в рідкокристалічної системи.

Особливості механохімічні процесів

Вони зводяться до перетворення хімічної енергії в механічну. АТФ-азна активність мітохондріальних мембран мають схожість з актом иозиновой системи скелетної мускулатури. Загальні риси відзначаються і їх механохімічні властивості: вони скорочуються під впливом АТФ. Отже, в мембранах мітохондрій повинен бути присутнім скорочувальний білок. І він дійсно там присутній. Встановлено, що скоротливі поліпептиди задіяні в мітохондріальній механохимии. Однак з'ясувалося також, що значну роль в процесах грає та фосфатидилинозитол (ліпід мембран).

Додатково

Молекула білка міозину не тільки сприяє скорочення різних м'язів, але і може брати участь в інших внутрішньоклітинних процесах. Йдеться, зокрема, про переміщення органел, прикріпленні актинових ниток до мембран, формування і функціонування цитоскелету та ін. Майже завжди молекула так чи інакше взаємодіє з актином, що є другим ключовим сократительним білком. Було доведено, що молекули актоміозину можуть змінювати довжину під впливом хімічної енергії, що вивільняється при отщеплении від АТФ залишку фосфорної кислоти. Іншими словами, саме цей процес обумовлює скорочення м'язів. Система АТФ, таким чином, виступає як свого роду акумулятор хімічної енергії. У міру потреби вона перетворюється безпосередньо в механічну за посередництва актоміозину. При цьому відсутній проміжний етап, характерний для процесів взаємодії інших елементів, - перехід в теплову енергію.